Amyloid je kategorie proteinů, které se shlukují a srážejí z roztoku, čímž vytvářejí pevné fibrily nebo jiné struktury. Byly identifikovány stovky různých proteinů schopných tvořit amyloidy za vhodných strukturálních změn nebo okolních podmínek. Většina výzkumné pozornosti se v této oblasti tradičně soustředí na toxické, patologické amyloidy, které se v nadměrném množství formují v kontextu neurodegenerativních onemocnění, jako jsou amyloid-β, α-synuklein a tau. Podobně se zkoumají i amyloidy mimo mozek, které přispívají k závažným kardiovaskulárním a dalším onemocněním, například transthyretin nebo medin. Nová zjištění však naznačují, že některé typy tvorby amyloidu mohou hrát odlišnou roli, zejména ve vztahu k paměti.
Současný výzkum poskytuje důkazy, že specifický typ tvorby amyloidu se podílí na vytváření a udržování dlouhodobé paměti. Tato aktivita se liší od základů patologické amyloidózy a zahrnuje jiné proteiny. Vzhledem k dominantnímu zaměření vědecké komunity na patologickou amyloidózu, existovala tendence považovat všechny formy amyloidu za škodlivé vedlejší produkty buněčného metabolismu. Pohled na historii biochemie však naznačuje, že pokud nějaký proces existuje, evoluce jej nakonec začlení do nějakého nezbytného aspektu buněčné funkce.
Současný model paměti předpokládá, že změna synaptické síly je jedním z mechanismů, jímž jsou informace kódovány v neuronálních okruzích. Změny synaptické síly vyžadují úpravy synaptického proteomu, avšak mechanismy, které spouštějí a udržují tyto změny v synaptických proteinech, zůstávají předmětem výzkumu. Molekulární chaperony hrají kritickou roli ve funkci proteomu a působí jako rozhraní mezi prostředím a proteomem. Chaperony navádějí proteiny k dosažení správně složeného stavu. V nervovém systému se dlouho mělo za to, že chaperony buď pomáhají proteinům správně se složit, nebo brání jejich škodlivému špatnému složení a shlukování.
Nová studie provedená na octomilkách (Drosophila) odhalila, že jeden z chaperonů z rodiny proteinů J-domény, označený jako CG10375 a pojmenovaný „Funes“, vykonává neočekávanou funkci. Umožňuje proteinům měnit svůj tvar a vytvářet funkční amyloidy, které se podílejí na udržování dlouhodobé paměti. Tato zjištění rozšiřují dosavadní chápání kapacity proteinů pro smysluplné procesy. Naznačují, že amyloidy nejsou vždy škodlivými, neregulovanými vedlejšími produkty, jak se dříve předpokládalo. Místo toho mohou být pečlivě kontrolovány a sloužit jako nástroje, které mozek využívá k ukládání informací. Výzkum objasňuje kritický krok v procesu, jakým se vytvářejí a udržují dlouhodobé vzpomínky.
U octomilek musí prionový protein nazývaný Orb2 (a jeho příbuzný protein CPEB u savců) projít samovolnou agregací na synapsích, mezerách mezi dvěma neurony, aby se udržela paměť. Orb2 náleží do kategorie nepatologických amyloidů, kde tvorba amyloidu umožňuje proteinu získat novou funkci. V průběhu času se začala formovat hypotéza, že rozdíl mezi škodlivým a užitečným amyloidem může záviset na tom, zda je proces shromažďování Orb2 přísně regulován jinými proteiny.
Vědci objevili Funes manipulací s koncentracemi třiceti různých chaperonů v paměťových centrech octomilek. Octomilky se zvýšenými hladinami proteinu Funes prokázaly výraznou schopnost zapamatovat si spojení mezi pachem a odměnou i po 24 hodinách, což je standardní ukazatel dlouhodobé paměti. Nejvýznamnější objev nastal na molekulární úrovni. Vědci vyvinuli varianty Funes, které byly schopné vázat Orb2, avšak nemohly spustit jeho přechod do amyloidní formy. U těchto octomilek došlo k selhání dlouhodobé paměti. Tato data ukazují, že Funes je podstatnou složkou pro formování dlouhodobé paměti.